Trypsin
Verdauungsenzym, das im Dünndarm Eiweiße zersetzt (Peptidase, Proteinase). Trypsin gehört zu den sog. Endopeptidasen, die Eiweißmolküle an bestimmten Stellen in der Mitte der Eiweißkettekette spalten. Trypsin ist spezifisch für die Spaltung zwischen den Aminosäuren Lysin und Arginin. Anders als bei den meisten Enzymen sind Proteinasen nicht auf bestimmte Eiweiße spezialisiert sondern auf bestimmte Strukturmerkmale von Eiweißen. Dies ist natürlich für den Verdaungsvorgang sehr förderlich. Die gespaltenen (denaturierten) Eiweiße werden leicht hydrolysiert, d.h., sie verbinden sich an den freien Enden mit Wasser und binden Wassermoleküle an sich. Dadurch wird das Gewebe der aufgenommenen Nahrung weiter gedehnt, die Reaktionsoberfläche vergrößert sich und der Verdauungsvorgang beschleunigt sich in einem Selbstverstärkungsmechanismus.Eine ähnliche Funktion und Wirkung hat das von der Magenwand freigesetzte Pepsin.
Die Proteasen Trypsin, Chymotrypsin und Carboxypeptinasen werden Zymogen (inaktiv) vom Pankreas abgesondert. Das Darmenzym Enteropeptidase, was an das Darmepithel gebunden ist, steuert die Umwandlung von Trypsinogen zu Trypsin. Trypsin aktiviert sich selber (positive Rückkopplung) und wandelt Chymotrypsinogen, Proelastase wie auch Procarboxypeptidase und weitere inaktive Enzyme in deren aktive Formen (Chymotrypsin, Elastase und Carboxypeptinasen) um.