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Enzym



Ein Enzym (von griech: en „in“ und griech: zyme „Sauerteig“), auch Ferment, ist ein biochemischer Katalysator, der hilft, ein Substrat (Edukt) zu spalten oder anderweitig zu verändern - und das bei Normaltemperatur und Normaldruck. Das Enzym erleichtert die dafür nötige Reaktion, indem es die Aktivierungsenergie herabsetzt, die stets überwunden werden muss, damit es überhaupt zu einer Stoffumsetzung kommt. Das Enzym nimmt an der biochemischen Reaktion teil, geht mit den umzusetzenden Stoffen sogar eine vorübergehende Verbindung (den Enzym-Substrat-Komplex) ein, wird aber durch die Reaktion nicht verändert. Es sind heute über 2.000 verschiedene Enzyme bekannt.

Die meisten Enzyme sind ihrer chemischen Natur nach Eiweiße (Proteine). Doch auch Ribonukleinsäuren (RNA) können als Ribozyme katalytisch wirksam sein. In den Frühzeiten der chemisch-biologischen Evolution waren einfach gebaute RNA-Moleküle, die den heutigen Polymerasen ähnelten, offenbar die einzigen Biokatalysatoren.

Für die katalytische Wirksamkeit eines Protein-Enzyms ist das so genannte aktive Zentrum verantwortlich, das aus besonders gefalteten Teilen der Polypeptidkette oder reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteilen des Enzymmoleküls besteht. Eine spezielle Hohlstruktur im Enzym bewirkt, dass das aktive Zentrum mit einem passenden Substrat in Kontakt treten kann. (Schloss-Schlüssel-Prinzip)

Table of contents
1 Einteilung
2 Vorkommen und Verwendung
3 Klassifikation
4 Nomenklatur
5 Enzymhemmung
6 Regulation der Enzymaktivität im Organismus:
7 Weblinks

Einteilung

Man unterscheidet nach ihrer Struktur drei Typen von Enzymen:

1. reine Protein-Enzyme

Neben diesen reinen Protein-Enzymen gibt es noch Enzyme mit einem reaktiven Nicht-Eiweiß-Anteil (Cofaktor). Der Cofaktor eines Enzyms kann entweder ein anorganisches Ion sein (z.B. ein Eisen- oder Mangan-Ion) oder ein komplexeres organisches Molekül, das man Coenzym nennt. Einige Enzyme benötigen sowohl ein Coenzym, als auch ein oder mehrere Metallionen für ihre Aktivität. Der Cofaktor kann dauerhaft oder nur vorübergehend mit dem Proteinanteil des Enzyms verbunden sein. Daher unterscheidet man:

2. Enzyme mit fest und dauerhaft gebundener prosthetischer Gruppe

3. Holoenzyme, bestehend aus einem Apoenzym und einem Coenzym (Cosubstrat) Der Proteingehalt ist verantwortlich für die Substratspezifität und für die Wirkungsspezifität (Reaktionsspezifität) eines Enzyms, das heißt, er entscheidet darüber, welche Stoffe überhaupt umgesetzt werden und welche von den zahlreichen möglichen Reaktionen das Substratmolekül eingeht.

Die Enzymaktivität, einer der Parameter der Enzymkinetik, ist von äußeren Faktoren abhängig. Temperaturerhöhung vermag die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion zu steigern, jedoch nur dann, wenn durch die erhöhte Temperatur die Enzymproteine nicht denaturiert werden. Auch pH-Wert-Änderungen haben einen Einfluss auf die Enzymaktivität.

Ein immoblilisiertes Enzym ist ein Enzym, das chemisch oder durch Adsorption an ein Trägermaterial oder durch Einschluss in Membranen oder Mikrokapseln gebunden sind. Letztere sind für das Enzym undurchlässig, aber erlauben trotzdem einen stetigen Austausch von Substrat und Produkt.

Vorteile: Garantiert längere Halbwertszeit (der Enzymaktivität), einfache Abtrennung von Reaktionsprodukt, kontinuierliche Arbeitsweise

Nachteile: Herstellungskosten, Aktivitätsverlust, Massentransfer limitiert.

Man unterscheidet grob zwischen 3 verschiedenen Immobilisierungstechniken:

Vorkommen und Verwendung

In unserem Körper wirken Hunderte von verschiedenen Enzymen. Fehlt ein Enzym oder ist es z.B. durch Vitaminmangel nicht aktiv, kann es zu schweren Stoffwechselstörungen kommen. Enzyme werden aber auch von der Industrie benötigt. Waschmitteln fügt man Lipasen, fettspaltende Enzyme, zur Erhöhung der Reinigungsleistung hinzu. Enzyme werden auch zur Herstellung einiger Medikamente und Insektenschutzmittel verwendet. Bei der Käseherstellung wirkt das Labferment mit, ein Enzym, das aus Kälbermägen gewonnen wurde. Viele Enzyme können heute mit Hilfe von gentechnisch veränderten Mikroorganismen hergestellt werden.
In der Medizin spielen Enzyme eine wichtige Rolle. Viele Arzneimittel hemmen Enzyme oder verstärken ihre Wirkung, um eine Krankheit zu heilen.
Prominentester Vertreter solcher Arzneistoffe ist wohl die Acetylsalicylsäure, die das Enzym Cyclooxigenase hemmt und somit u.a. schmerzlindernd wirkt.
Die Diagnostik verwendet Enzyme, um Krankheiten zu entdecken. In Teststreifen für Diabetiker ist zum Beispiel ein Enzymsystem, dass unter Einwirkung von Blutzucker einen Stoff produziert, dessen Gehalt gemessen werden kann. So wird indirekt der Blutzuckerspiegel gemessen.
Viele Vergiftungen sind auf die Hemmung von Enzymen zurück zu führen. Die meisten Schwermetalle wirken giftig durch ihre hemmende Wirkung auf Enzyme. Auch das wohl bekannteste Gift Cyankali wirkt, indem ein Enzymsystem gehemmt wird.

Klassifikation

Es werden nach ihrer Funktion sechs Klassen von Enzymen unterschieden:

1. Oxidoreduktasen, die Redoxreaktionen katalysieren. Beispiele: Alkoholdehydrogenase, Pyruvatdehydrogenase.

2. Transferasen, die funktionelle Gruppen von einem Substrat auf ein anderes übertragen, z.B. Pyruvatkinase.

3. Hydrolasen, die Bindungen unter Einsatz von Wasser spalten. Beispiele: Amylasen, Glycosidasen, Peptidasen, Esterasen.

4. Synthasen, auch Lyasen genannt, die die Synthese komplexerer Produkte aus einfachen Substraten katalysieren, allerdings ohne Spaltung von ATP. Beispiel: Fumarase.

5. Isomerasen, die die Umwandlung von chemischen Isomeren beschleunigen. Beispiel: Epimerase.

6. Synthetasen oder Ligasen, die die Bildung von Substanzen katalysieren, die chemisch komplexer sind als die benutzten Substrate, allerdings im Unterschied zu den Synthasen nur unter Energieverbrauch, d.h. ATP-Spaltung, enzymatisch wirksam sind. Beispiel: Pyruvatcarboxylase.

Nomenklatur

Die IUPAC und International Union of Biochemistry and Molecular Biology haben zusammen eine Nomenklatur der Enzyme erarbeitet, die diese heterogene und zahlreiche Vertreter enthaltende Gruppe der Moleküle klassifiziert. Hierzu erarbeitete die IUPAC Prinzipien der Nomenklatur: Außerdem wurde ein Codesystem entwickelt, in dem die Enzyme unter einem bestimmten Zahlencode zu finden sind. Listen aller erfassten Enzyme gewährleisten ein schnelleres Auffinden das angegebenen Enzymcodes. Allerdings lassen die Codes nicht auf die Reaktion, die das Enzym katalysiert zurückschliessen. Dies ist mit dem Namen, wenn er nach obigen Regeln entwickelt wurde, möglich.
Probleme der Nomenklatur ergeben sich z.B. bei Enzymen, die mehrere Reaktionen katakysieren. Zu ihnen existieren deshalb manchmal mehrere Namen.
Einige Enzyme tragen Trivialnamen, die nicht erkennen lassen, dass es sich bei der genannten Substanz um Enzyme handelt. Da diese Namen aber teilweise breite Verwendung finden, wurden diese Namen übernommen. Bsp: Trypsin, Pepsin, Verdauungsenzyme des Menschen
weitere Informationen zur Nomenklatur von Enzymen: [1]

Enzymhemmung

Die Wirksamkeit eines Enzyms lässt sich auf unterschiedliche Weise unterbinden, wir unterscheiden die reversible Hemmung von der irreversiblen Inaktivierung.

Man unterscheidet vier Formen der Enzymhemmung:

1. Kompetitive Hemmung:

Das Substrat konkurriert mit dem Hemmstoff (Inhibitor) um die Bindung an das Enzym. Dabei gibt es zwei verschiedene mögliche Mechanismen:
a) Substrat und Hemmstoff binden beide in das aktive Zentrum des Enzyms.
b) Substrat und Hemmstoff binden an verschiedenen Stellen im Enzym, jedoch      führt die Bindung des einen zu einer Konformationsänderung, welche die          Bindung des anderen verhindert.
Der Inhibitor ist nicht umsetzbar und stoppt dadurch die Enzymarbeit. Nur bei ausreichend hoher Hemmstoff-Konzentration bleibt das Enzym gehemmt. Nimmt die Konzentration des Hemmstoffes ab, und die Substratkonzentration zu, kann wieder Substrat vom Enzym gespalten werden.

2. Unkompetitive Hemmung:

Der Hemmstoff kann ausschließlich an den Enzym-Substratkomplex binden, nicht an das freie Enzym. Bindung des Hemmstoffes verhindert die katalytische Umsetzung des Substrates zum Produkt.

3. Nichtkompetitive Hemmung:

Der Hemmstoff bindet sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym/Substrat-Komplex. Der Enzym/Substrat/Inhibitor-Komplex ist katalytisch inaktiv.

4. Partiell-nichtkompetitive Hemmung:

Wie bei der nicht-kompetitiven Hemmung bindet auch hier der Hemmstoff sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym/Substrat-Komplex. Jedoch wird der Umsatz des Substrates nicht komplett verhindert, sondern nur verzögert. Dies ist der allgemeinste Fall der Enzymhemmung, die übrigen Hemmtypen sind Spezialfälle, die sich ergeben wenn einige Reaktionskonstanten 0 werden.

Regulation der Enzymaktivität im Organismus:

Im einfachsten Fall wird die Enzymaktivität durch die Konzentration von Substrat und Produkt (welches als kompetitiver Hemmstoff wirkt) bestimmt.

In vielen Fällen ist jedoch eine zusätzliche Kontrolle erforderlich. Dies kann erfolgen durch die kovalente Bindung von kleinen Molekülen an das Enzym, z. B. Phosphatgruppen. Dies führt durch Konformationsänderung zur Aktivierung oder Inaktivierung des Enzyms.

Bei der allosterischen Regulation bestehen die Enzyme aus mehreren Untereinheiten (entweder gleichen oder auch verschiedenen Proteinmolekülen). Bindung von Substrat- oder Hemmstoff-Molekülen an eine Untereinheit führt zu Konformationsänderungen im gesamten Enzym, welche die Affinität der übrigen Bindungsstellen für das Substrat verändern.

Bei allosterische Enzymen wird die Umsatzgeschwindigkeit als Funktion der Substratkonzentration nicht durch eine Hyperbel (Michaelis-Menten-Beziehung), sondern durch eine sigmoide (S-förmige) Kurve beschrieben (Hill-Gleichung). Allosterische Effekte ändern die Steigung dieser Kurve. Dabei kann die Änderung durch Bindung des Substrates (homotroper Effekt) oder durch andere Moleküle (heterotroper Effekt) erfolgen.

Feedback Hemmung entsteht, wenn das Produkt einer Reaktionskette auf das Enzym am Anfang dieser Kette hemmend wirkt. Dadurch entsteht automatisch ein Regelkreis.

Siehe auch:Pepzym

Weblinks




     
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