Proteinfaltung
Proteine gehören zu den wichtigsten biologischen Stoffen, die unseren Körper am Leben halten.Die meisten Proteine werden an Ribosomen als lineare Polymere aus Aminosäuren synthetisiert, der so genannten Primärstruktur. (Es gibt auch Proteine, die nicht an Ribosomen synthetisiert werden, beispielsweise Phytochelatine). Nach oder während der Synthese falten sich diese Aminosäure-Ketten in eine definierte dreidimensionale räumliche Struktur (Tertiärstruktur), die lokale räumliche Strukturen (Sekundärstruktur) enthalten. Unterstüzt und teilweise erst ermöglicht wird diese Faltung durch Hilfseiweiße (zum Beispiel Chaperone). Bilden sich außerdem noch Oligomere aus mehreren Proteinen in Tertiärstruktur, so spricht man von einer Quartärstruktur.
Die Funktion der Eiweiße als Enzyme, Stukturbausteine (beispielsweise Keratin der Haare) etc. ist nur durch eine definierte Struktur möglich. Dadurch ist die Proteinfaltung von großer Bedeutung für die Biologie und Objekt intensiver Forschung. Durch Prionen hervorgerufene Krankheiten, wie zum Beispiel BSE, gehen wahrscheinlich auf eine falsche Faltung der Prion-Proteine zurück. Unter normalen Bedingnungen sorgen spezielle Proteine, so genannte Chaperone dafür, dass Fehlfaltungen nicht zu einem Problem werden. Sie können auch eine irriversible Aggregation von denaturierten Proteinen unter extremen Bedingungen (beispielsweise bei hohen Temperaturen) bremsen.
Zur Zeit läuft ein Projekt der Universität Stanford zum Berechnen dieser Faltungen, bei dem Internetuser mithelfen können, indem sie Rechenleistung zur Verfügung stellen: Folding@Home
Bei der Faltung wechselt das Protein vom denaturierten (unstrukturierten oder biologisch nicht funktionsfähigen) Zustand zum nativen (strukturierten oder biologisch funktionsfähigen) Zustand. Den umgekehrten Prozess nennt man Denaturierung. Faltung und Denaturierung von Proteinen ähneln Phasenübergängen erster Ordnung, das heißt extensive Größen wie Volumen und Wärmeenergie ändern sich sprunghaft. Aufgrund der mikroskopischen Größe der Proteine sind diese Übergänge allerdings nicht so ausgeprägt wie man sie bei makroskopischen Systemen kennt (zum Beispiel Schmelzen von Eis bei 0 Grad).
Die erste umfassende Theorie zur Proteinfaltung wurde in den 1920er Jahren von dem chinesischen Wissenschaftler Hsien Wu entwickelt. Im europäisch/amerikanischen Raum wurden die ersten wesentlichen Arbeiten von Christian B. Anfinsen (Nobelpreis für Chemie 1972) in den 1950er Jahren durchgeführt.