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Prion



Prionen (englisches Akronym für "Proteinaceous Infectious Particle", svw. infektiöses, proteinisches Partikel) sind Proteine, die zwischen manchen Tieren übertragen werden können und tödliche Gehirnkrankheiten (spongiforme Enzephalopathien) auslösen. Prionen sind zylinderförmig, etwa 150 nm lang, 10 nm dick und säurefest, sowie in vielen Fällen auch widerstandsfähig gegen den Abbau durch Proteasen.

Anders als Viren, Pilze oder die meisten Bakterien lassen sich Prionen nur durch spezielle Desinfektions- oder Sterilisationsmaßnahmen abtöten.

Man vermutet, dass Prionen falschgefaltete Proteine zellulärer Herkunft sind. Somit unterscheidet sich die korrekt gefaltete von der falschgefalteten, krankmachenden Form zellulärer Proteine. Die korrekte Form, PrP genannt, kommt natürlicherweise im Organismus vor. Die krankmachende Form, PrPSc genannt, breitet sich, wenn sie einmal irgendwo im Gewebe entstanden ist, aus, indem die veränderte Form die korrekte Form autokatalytisch in die falsch gefaltete Form umwandelt, sobald die beiden Formen sich chemisch aneinander binden.

Diese Theorie war anfangs sehr umstritten, da sie eine Art der Vermehrung formuliert, die ohne Erbmaterial (RNA, Desoxyribonukleinsäure (DNA), wie etwa bei Virenerkrankungenerkrankungen) auskommt. Auch heute sind die Prozesse, die Prionenkrankheiten zugrunde liegen, wenig verstanden und unter Forschern umstritten.

Prionen sind also in der Lage, sich zu vermehren. Darüber hinaus fehlen ihnen aber wesentliche Eigenschaften, die lebende Organismen auszeichnen. Daher werden sie im Allgemeinen nicht als eigenständige Lebewesen aufgefasst.

Man betrachtet heute die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit und Kuru beim Menschen als durch Prionen ausgelöst. Ebenso gilt BSE (Bovine Spongiforme Enzephalopathie) als durch Prionen ausgelöst.

Weitere Krankheiten sind von Nerzen, Katzenn, Schafen, Rehen (englisch: Chronic Wasting Disease) und Elchen bekannt.

Forscher

Stanley Prusiner wurde für seine Arbeit über die Prionen mit dem Nobelpreis für Medizin des Jahres 1997 ausgezeichnet.




     
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