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Kristallstrukturanalyse



Kristallstrukturanalyse ist die Bestimmung der Struktur eines Kristalls im atomaren Bereich mittels Beugung geeigneter Strahlung am Kristallgitter. Sehr häufig wird hierfür monochromatische Röntgenstrahlung verwendet, da sich diese verhätnismässig einfach als charakteristische Röntgenstrahlung einer Röntgenröhre erzeugen läßt. Hierfür hat sich der Begriff Röntgenstrukturanalyse eingebürgert. Alternativ lassen sich auch Neutronenstrahlen oder Synchrotronstrahlung verwenden. Die Kristallstrukturanalyse mit Elektronenstrahlen ist aufgrund der starken Wechselwirkung zwischen dem Elektronenstrahl und dem Kristall besonderen Schwierigkeiten unterworfen und steckt noch in den Kinderschuhen.

Aus dem beobachteten Beugungsmuster kann dann die Kristallstruktur berechnet werden. Die Geometrie der Elementarzelle des Kristallgitters kann vollständig anhand der Winkel abgeleitet werden, unter denen die Beugungsmaxima auftreten. Aus der Intensität der Beugungsmaxima kann mittels verschiedenen mathematischer Methoden die Anordnung der Atome innerhalb der Elementarzelle bestimmt werden. Bei der Kristallstrukturanalyse mittels Röntgen-, Elektronen- oder Synchrotronstrahlung werden streng genommen nicht die Postionen der Atome, sondern wird die Verteilung der Elektronen in der Elementarzelle bestimmt, da diese mit der Strahlung wechselwirken. Neutronen dagegen wechselwirken mit dem Atomkern. Allerdings ist der Unterschied in der Position in den meisten Fällen vernachlässigbar.

Idealerweise wird die Beugung an einem Einkristall durchgeführt. Häufig ist dies aber nicht möglich, da nicht immer genügend große Einkristalle einer Substanz zur Verfügung stehen. Heutzutage ist es möglich, auch das Beugungsmuster von Kristallpulvern im Rahmen einer Kristallstrukturanalyse auszuwerten. Allerdings geht durch die hierbei auftretende Überlagerung von Beugungsmaxima Information verloren, so dass die Ergebnisse im allgemeinen von geringerer Qualität sind.

Neben der eigentlichen kristallografischen Anwendung der Methode, bei welcher der Kristall selber von Interesse ist, wird die Kristallstrukturanalyse auch zur Aufklärung von Molekülstrukturen verwendet. Dies ist heute eine Standardmethode der Chemie und der Biochemie. Hierfür ist allerdings die Kristallisation der Moleküle Voraussetzung, was insbesondere bei Protein sehr schwierig sein kann. Durch Kristallisation in Gegenwart von Substraten kann versucht werden, verschiedene metabolische Zustände des Proteins zu erfassen.

Auf dem Gebiet der Kristallstrukturanalyse gab es mehrere Nobelpreise angefangen bei Laue und Röntgen, die die Grundlagen legten, über z.B:D. Hodgkin, die viele biologisch relevante Moleküle erstmalig strukturell bestimmt, bis zu Huber und Deisenhofer, die Proteine (unter anderem auch dasChlorophyll-haltige Photoreaktionszentrum ) als Proteinkristalle untersuchten. Eines der bekanntesten Beispiele für die Strukturaufklärung mittels Röntgenbeugung ist die Entschlüsselung der DNS-Struktur durch James Watson und Francis Crick, deren Modell wesentlich auf Röntgenbeugungsdaten von Maurice Wilkins und Rosalind Franklin beruhte.




     
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