Bradykinin
Bradykinin ist, wie andere Kinine auch ein vasoaktives Oligopeptid, das durch Kininogenasen, wie Kallikrein, von seinen inaktiven Vorläuferproteinen, den Kininogenen freigesetzt wird. Bei Entzündungen oder Verletzungen ist es an der Schmerzempfinglichkeitssteigerung an der betroffenen Körperstelle beteiligt.Durch kininabbauende Kininasen, wie z.B. Kininase I, Neutrale Endopeptidase (NEP) 24.11 oder Kininase II, auch Angiotensin Konvertierungsenzym Enzym(ACE) genannt, ist die Plasmahalbwertzeit von Bradykinin auf etwa 15 Sekunden beschränkt und der Organismus vor einem Überschuss an Kininen geschützt. Über spezifische Rezeptoren, dem B1-Rezeptor (Menke et al., 1994, Pesquero et al., 1996) und dem B2-Rezeptor (Hess et al., 1992, Pesquero et al., 1996), sind Kinine an zahlreichen unterschiedlichen biologischen Prozessen beteiligt (Bhoola et al., 1992).
Das bestuntersuchte Kinin ist das Bradykinin, ein Peptid, welches aus neun Aminosäuren besteht und welches die charakteristische Sequenz fast aller Kinine darstellt. Darüber hinaus gibt es aminoterminal verlängerte BK-Formen wie Kallidin (Lys-BK) oder Met-Lys-BK. Außerdem gibt es modifizierte Varianten wie Hyp³-BK, bei dem der Prolin-Rest in Position 3 hydroxyliert ist.
Unter Wirkung von Kininase I wird von Bradykinin bzw. Kallidin der C-terminale Arg9-Rest abgespalten, so dass desArg9-BK bzw. desArg9-Lys-BK entstehen, die ihre Wirkung über den B1-Rezeptor entfalten. Im menschlichen Plasma führt die KLK-Wirkung zur Freisetzung von Bradykinin aus hoch molekulargewichtigem Kininogen (HMWK), während das Gewebe-KLK zur Bildung von Lys-BK (Kallidin) oder Hyp³-Lys-BK aus HMWK oder leicht molekulargewichtigem Kininogen (LMWK) führt.
Beurteilung:Zu unverständlich formuliert.