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Alpha-Helix



Ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das beta-Faltblatt und drei verschiedene Arten von beta-turns. Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Primärstruktur eines Proteins nennt man random-coil-Strukturen.

Die Alpha-Helix ist eine rechtshändig gedrehte Spirale mit durchschnittlich 3,6 Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Stabilisiert wird sie durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff der n-ten und der N-H-Gruppe der (n+4)-ten Aminosäure. Die Seitenketten zeigen dabei nach außen.

Alpha-Helices sind ziemlich stabil und können als starre Zylinder eine Art Skelett des Proteins bilden.




     
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